INTRODUCTION
La protéase joue un rôle important dans la digestion des protèine en étant le catalyseur pour le cleavage de liaison peptidique par une réaction hydrolyse. La HIV-2 Protease hydrolyse des polyprotéines virales et forme des produits protéiniques foncionnels qui sont indispensables pour l'assemblement et l'activité des virus. Pour le traitement contre ces virus, on cherche donc les molécules qui sont capable de se lier et desactiver le fonctionnement de la protéase.

STRUCTURE DE PROTEASE ET D'INHIBITEUR
La HIV-2 protéase est un homodimère (chaines A et B). Chaque monomère contient 99 acides aminés et les deux monomères partage une conformation identique.

Chaine A Chaine B Inhibiteur Zoom Inhibiteur
Les structures secondaires de chaque monomère sont un hélice-alpha et deux feuiles-beta. Chaque structure est stabilisé par les liaison d'hydrogène entre les groupement carbonyl et amide des résidus présentant dans le squelette principal.

Hélice alpha et H-bonds Feuille beta et H-bonds

Résidues à moins de 3.5 A Accèsibilité de l'inhibiteur