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Bioquímica

Um catalisador modifica a velocidade da reação sem ser nela consumido.

Para que as moléculas possam reagir, é necessário que haja uma certa quantidade de energia capaz de provocar essa reação. Essa energia é a chamada energia de ativação, e pode ser proveniente do choque molecular ou de uma fonte externa como o calor.

As enzimas aceleram as reações porque diminuem a energia de ativação.

De acordo com Arrhenius (1888) as reações enzimáticas são formadas por 2 fases, que se alternam de forma cíclica.

• 1ª fase: Enzima (E) combinada com o substrato (S) formando o complexo enzima–substrato.

E + S -> ES

• 2ª fase: O complexo se dissocia liberando a enzima inalterada que volta para a 1ª fase com um no substrato e o substrato transformado que é o produto (P) da reação.

E + S ES -> E + P

O catalisador não é consumido durante a reação e, portanto, poderá promover essa reação diversas vezes. Além disso, a ligação entre a enzima e o substrato é tão precisa, que o encaixe entre um e outro é comparado ao encaixe entre uma chave e uma fechadura. Daí o modelo de Arrhenius ser conhecido como modelo da “chave-fechadura”.

As figuras abaixo ilustram melhor as duas fases da reação de uma enzima com seu substrato.

Diagrama da interação entre uma enzima e seu substrato.	Modelo gerado por computador da enzima lisozima interagindo com o substrato hexose (faixa central).

Existem substâncias que funcionam como precursores de enzimas, ou seja, são pré-enzimas e recebem o nome de zimogênios. Para que os zimogênios possam ser transformados em enzimas é necessária uma ativação e a substância que atua como um ativador do zimogênio é denominada quinase.

Exemplo:

Pepsinogênio		pepsina
(zimogênio)	HCl (quinase)	(Enzima)