El receptor de membrana de la
interleukina-2 (IL-2) es una proteína trimérica formada por las cadenas alfa,
beta y gamma.
En condiciones basales el
linfocito T expresa las subunidades beta y gamma del receptor.
La expresión de la cadena alfa,
que juntamente a las otras dos formará el receptor de membrana de la IL-2
(IL-2R), se produce tras la presentación de un antígeno en un contexto MHC
(complejo principal de histocompatibilidad) y su reconocimento a través del
TCR (receptor de células T). 
Paralelamente, el limfocito T
sintetiza IL-2, que se unirá al receptor de membrana y será el responsable de
la activación y expansión clonal de los linfocitos T.
El receptor soluble de la
interleukina-2 (sIL-2R) se genera a partir de una ruptura proteolítica de la
subunidad alfa.
El sIL-2R se libera
proporcionalmente a la expresión del receptor de membrana y se considera una
evidencia indirecta de activación T.
La función del receptor soluble
no se comprende en su totalidad. Los datos apuntan a que sIL-2R e IL-2R
compiten por la IL-2, de modo que IL-2R regula la acción biológica de esta
citokina sobre el linfocito. 
